Ricin (co stanowi około 5% ricyny, o masie cząsteczkowej około 66 kD) jest heterodimerycznym białkiem inaktywującym rybosome typu II, które składa się z enzymów inaktywujących rybosomu (łańcuch rycyny A) i pół laktozy/N-acetylogalaktobiony składa się z lektyny (łańcuch ricyny B) specjalnie związanej, a dwusulfidycja jest połączona między nimi. Analiza pierwotnej struktury rycyny wykazała, że łańcuch A zawiera 267 pozostałości aminokwasów o masie cząsteczkowej około 32 kD. Ma aktywność katalityczną i jest łańcuchem efektorowym białka rycyny. Pozostałość lizyny (Lys) znajduje się w 4 pozycji zacisku N i zacisku C łańcucha A, który jest kluczowym środkiem toksycznego działania łańcucha ricin A. Łańcuch B ma 2 domeny, te 2 domeny mają homologię i są produkowane przez powielanie genów. Domena 1 zawiera aminokwas, podczas gdy domena 2 zawiera karboksy terminus. Łańcuch Ricin B składa się z 267 pozostałości aminokwasów i ma działanie wiążące. Jest to łańcuch wiązania rycyny.
